كيف تعمل الإنزيمات؟ - كتاب الكيمياء - الصف 11 - الفصل 2 - المملكة العربية السعودية

📚 كيف تعمل الإنزيمات؟

المفاهيم الأساسية

الإنزيم: بروتين يعمل كعامل محفز في التفاعلات الحيوية.

المادة الخاضعة (الركيزة): المادة المتفاعلة في تفاعل يعمل الإنزيم فيه عمل عامل محفز.

الموقع النشط: النقطة على جزيء الإنزيم التي ترتبط بها المادة الخاضعة.

مركب الإنزيم والمادة الخاضعة: التركيب المتكون من ارتباط الإنزيم بالمادة الخاضعة.

المطابقة التأثيرية: عملية تغير شكل الموقع النشط قليلاً ليحيط بالمادة الخاضعة بصورة أكثر إحكاماً بعد ارتباطها به.

خريطة المفاهيم

```markmap

المركبات العضوية الحيوية (كيمياء الحياة)

البروتينات

الوظائف

• تنظيم التفاعلات الكيميائية الحيوية
• الدعم البنائي
• نقل المواد
• تقليص العضلات
• تسريع التفاعلات الكيميائية (الإنزيمات)

#### كيف تعمل الإنزيمات؟

##### آلية العمل

• ترتبط المادة الخاضعة (الركيزة) بالموقع النشط للإنزيم.
• يغير الإنزيم شكله قليلاً (المطابقة التأثيرية) ليناسب المادة الخاضعة.
• يتكون مركب الإنزيم والمادة الخاضعة.
• تخفض القوى بين الجزيئية المتكونة طاقة التنشيط للتفاعل.
• تتحول المواد الخاضعة إلى نواتج.
• ينطلق الإنزيم بشكله الأصلي بعد التفاعل ليعيد الكرة.

##### خصائص الإنزيمات

• تخفض طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل.
• تغير سرعة التفاعل دون أن تتغير هي فيه.
• تعمل مرات عديدة.

##### نموذج القفل والمفتاح

• يجب أن تتطابق أشكال المواد الخاضعة مع شكل الموقع النشط.
• الجزء المختلف شكله قد لا يرتبط جيداً وقد لا يحدث التفاعل.

بروتينات النقل

#### مثال: الهيموجلوبين

• بروتين كروي.
• فيه أربع سلاسل عديدة الببتيد.
• يحتوي كل منها على مجموعة حديد (هيم) يرتبط معها الأكسجين.
• ينقل الأكسجين في الدم من الرئتين إلى سائر الجسم.
• تنظيم العمليات الخلوية
• الاتصالات داخل الخلايا وفيما بينها
• تسريع حركة الخلايا
• مصدر للطاقة عند شح المصادر الأخرى

التركيب

• بوليمرات عضوية
• مونومراتها: الأحماض الأمينية
• ترتبط الأحماض الأمينية بروابط ببتيدية
• يجب أن يكون البروتين مطوياً في تركيب ثلاثي الأبعاد صحيح

#### التركيب الثلاثي الأبعاد (الطي)

• يتم تثبيت الأحماض الأمينية في مواقع معينة بواسطة الروابط الهيدروجينية.
• أنماط الطي:

- الشكل الحلزوني (يشبه لفات سلك الهاتف)

- الصحيفة المطوية (تنثني السلسلة إلى الأمام والخلف)

- اللفات (تنثني السلسلة إلى الخلف على نفسها)

• قد يحتوي البروتين على عدة لوالب، وصحائف، ولفات، وقد لا يحتوي على أي منها.
• الشكل الكلي للعديد من البروتينات شكل كروي غير منتظم.

#### تغيير الخواص الطبيعية (Denaturation)

• تشوه التركيب ثلاثي الأبعاد الطبيعي للبروتين.
• الأسباب: التغيرات في درجة الحرارة، الرقم الهيدروجيني (pH)، وقوة الرابطة الأيونية.
• النتيجة: فقدان البروتين لوظيفته (يصبح غير فعال).
• مثال: صلابة زلال البيضة عند السلق.

#### الإنزيمات

• أمثلة: البابايين (موجود في البابايا والأناناس).
• الوظيفة: عامل محفز حيوي يسرع التفاعلات دون أن يُستهلك.
• آلية العمل: تخفيض طاقة تنشيط التفاعل عن طريق تثبيت الحالة الانتقالية.
• مثال تطبيقي: البابايين يحلل جزيئات البروتين في اللحم القاسي فيجعله طرياً.

#### الأحماض الأمينية

• جزيئات عضوية
• التركيب العام:

- ذرة كربون مركزية

- مجموعة أمين (NH₂-)

- مجموعة كربوكسيل (-COOH)

- ذرة هيدروجين (H)

- سلسلة جانبية متغيرة (R)

#### تنوع السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية

• ألكانات غير قطبية
• مجموعات الهيدروكسيل القطبية
• مجموعات حامضية (مثل الكربوكسيل)
• مجموعات قاعدية (مثل الأمين)
• حلقات أروماتية
• مجموعات تحتوي على الكبريت

#### تكوين الرابطة الببتيدية

• حمض أميني + حمض أميني → ببتيد ثنائي + ماء
• تفاعل تكثيف (نزع ماء)
• تتحد مجموعة الكربوكسيل لأحد الأحماض مع مجموعة الأمين للحمض الآخر

#### الببتيدات والبروتينات

##### الرابطة الببتيدية

• رابطة أميدية
• تربط بين الأحماض الأمينية

##### ثنائي الببتيد

• حمضان أمينيان مرتبطان
• الترتيب مهم: Gly-Phe ≠ Phe-Gly
• لكل طرف مجموعة أمين حرة ومجموعة كربوكسيل حرة
• تبنيه الخلايا بإضافة أحماض أمينية للطرف الكربوكسيلي

##### عديد الببتيد

• 10 أحماض أمينية أو أكثر

##### البروتين

• نحو 50 حمضًا أمينيًا أو أكثر

##### تنوع البروتينات

• 20 حمضًا أمينيًا فقط
• عدد التتابعات هائل: 20² لثنائي الببتيد، 20⁵⁰ لأصغر بروتين
• خلايا الإنسان تصنع 80,000–100,000 بروتين مختلف

الكربوهيدرات

الوظائف

• تزويد الطاقة
• توفير المواد البنائية

الليبيدات

الوظائف

• تكوين الأغشية الخلوية
• تخزين الطاقة
• تنظيم العمليات الخلوية

الأحماض النووية

الوظيفة

• تخزين ونقل المعلومات الوراثية

اختبار السكريات البسيطة (تجربة بندكت)

الهدف

• الكشف عن وجود السكريات البسيطة في الأغذية

المؤشر

• تغير لون المحلول إلى الأصفر أو البرتقالي

```

نقاط مهمة

• يرتبط الإنزيم بالمادة الخاضعة في موقعه النشط، والذي يكون عادة على شكل جيوب أو شقوق.
• حجم جزيئات الإنزيم الكبير وتنوع السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية فيها يسمح بتكوين روابط متعددة مع المادة الخاضعة.
• تسمح القوى بين الجزيئية المتكونة بين الإنزيم والمادة الخاضعة بخفض طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل.
• الإنزيم لا يُستهلك في التفاعل، بل ينطلق بشكله الأصلي ليعمل مرات عديدة.
• الهيموجلوبين مثال على بروتينات النقل، وهو بروتين كروي ينقل الأكسجين.

كل مادة خاضعة لفعل الإنزيم ترتبط بالموقع النشط، ويغير الإنزيم شكله قليلاً ليناسب مع المادة الخاضعة.

سكر مركب

مواقع نشطة

إنزيم (بروتين)

ناتج

سكر بسيط

مواقع نشطة

إنزيم

بعد التفاعل، ينطلق الإنزيم بشكله الأصلي ويستطيع أن يقوم بالتفاعل نفسه مرات عديدة.

الناتج

بعد التفاعل، ينطلق الإنزيم بشكله الأصلي ويستطيع أن يقوم بالتفاعل نفسه مرات عديدة.

مطابقة تأثيرية

+H₂O

تطلق النواتج، وفي هذه الحالة ينقسم السكر المركب إلى سكريات أقل تعقيداً.

بعد التفاعل، ينطلق الإنزيم بشكله الأصلي ويستطيع أن يقوم بالتفاعل نفسه مرات عديدة.

الشكل 6-6 تخفض الإنزيمات طاقة التنشيط اللازمة لحدوث التفاعل، وتغير السرعة التي يحدث بها التفاعل دون أن تتغير هي في التفاعل.

كيف تعمل الإنزيمات؟ إن مصطلح مادة خاضعة لفعل الإنزيم يشير إلى مادة متفاعلة في تفاعل يعمل الإنزيم فيه عمل عامل محفز، كما في الشكل 6-6. وترتبط المواد المتفاعلة لفعل الإنزيم بمواضع معينة على جزيئات الإنزيم، وهي عادة عبارة عن جيوب أو شقوق. وتسمى النقطة التي ترتبط بها المواد المتفاعلة لفعل الإنزيم الموقع النشط للإنزيم. وبعدما ترتبط المادة الخاضعة بالموقع النشط يغير هذا الموضع شكله قليلاً ليحيط بالمادة الخاضعة بصورة أكثر إحكاماً، وتسمى هذه العملية المطابقة التأثيرية؛ إذ يجب أن تتطابق أشكال المواد الخاضعة مع شكل الموقع النشط، بالطريقة نفسها التي تتطابق بها قطع الألغاز أو القفل والمفتاح. ولن يرتبط الجزء الذي يختلف شكله قليلاً عن شكل المادة الخاضعة المعتادة للإنزيم بصورة جيدة بالموقع النشط، وقد لا يحدث التفاعل. ويسمى التركيب المتكون من الإنزيم والمادة الخاضعة عند ارتباطهما مركب الإنزيم والمادة الخاضعة. فالحجم الكبير للجزئيات الإنزيم يمكنها من تكوين روابط متعددة مع المواد الخاضعة، كما يسمح التنوع الكبير للسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية في الإنزيم بتكوين عدد من القوى بين الجزيئية المختلفة، وتخفض القوى بين الجزيئية هذه طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل؛ حيث تنكسر الروابط وتحول المواد الخاضعة لفعل الإنزيم إلى نواتج.

الهيموجلوبين بروتين كروي، فيه أربع سلاسل عديدة الببتيد، يحتوي كل منها على مجموعة حديد تسمى هيم، يرتبط معها الأكسجين.

ماذا قرأت؟ صف بكلماتك الخاصة كيف يعمل الإنزيم؟

بروتينات النقل تنقل بعض البروتينات جسيمات أصغر منها في أرجاء الجسم. وبين الشكل 6-7 بروتين الهيموجلوبين، الذي ينقل الأكسجين في الدم من الرئتين إلى سائر الجسم. وهناك بروتينات أخرى تتحد بجزيئات حيوية تسمى ليبيدات لتنقلها من جزء من الجسم إلى جزء آخر خلال مجرى الدم.

وزارة التعليم 2025 - 1447

214

كل مادة خاضعة لفعل الإنزيم ترتبط بالموقع النشط، ويغير الإنزيم شكله قليلاً ليناسب مع المادة الخاضعة. سكر مركب مواقع نشطة إنزيم (بروتين) ناتج سكر بسيط مواقع نشطة إنزيم بعد التفاعل، ينطلق الإنزيم بشكله الأصلي ويستطيع أن يقوم بالتفاعل نفسه مرات عديدة. الناتج بعد التفاعل، ينطلق الإنزيم بشكله الأصلي ويستطيع أن يقوم بالتفاعل نفسه مرات عديدة. مطابقة تأثيرية +H₂O تطلق النواتج، وفي هذه الحالة ينقسم السكر المركب إلى سكريات أقل تعقيداً. بعد التفاعل، ينطلق الإنزيم بشكله الأصلي ويستطيع أن يقوم بالتفاعل نفسه مرات عديدة. الشكل 6-6 تخفض الإنزيمات طاقة التنشيط اللازمة لحدوث التفاعل، وتغير السرعة التي يحدث بها التفاعل دون أن تتغير هي في التفاعل. --- SECTION: كيف تعمل الإنزيمات؟ --- كيف تعمل الإنزيمات؟ إن مصطلح مادة خاضعة لفعل الإنزيم يشير إلى مادة متفاعلة في تفاعل يعمل الإنزيم فيه عمل عامل محفز، كما في الشكل 6-6. وترتبط المواد المتفاعلة لفعل الإنزيم بمواضع معينة على جزيئات الإنزيم، وهي عادة عبارة عن جيوب أو شقوق. وتسمى النقطة التي ترتبط بها المواد المتفاعلة لفعل الإنزيم الموقع النشط للإنزيم. وبعدما ترتبط المادة الخاضعة بالموقع النشط يغير هذا الموضع شكله قليلاً ليحيط بالمادة الخاضعة بصورة أكثر إحكاماً، وتسمى هذه العملية المطابقة التأثيرية؛ إذ يجب أن تتطابق أشكال المواد الخاضعة مع شكل الموقع النشط، بالطريقة نفسها التي تتطابق بها قطع الألغاز أو القفل والمفتاح. ولن يرتبط الجزء الذي يختلف شكله قليلاً عن شكل المادة الخاضعة المعتادة للإنزيم بصورة جيدة بالموقع النشط، وقد لا يحدث التفاعل. ويسمى التركيب المتكون من الإنزيم والمادة الخاضعة عند ارتباطهما مركب الإنزيم والمادة الخاضعة. فالحجم الكبير للجزئيات الإنزيم يمكنها من تكوين روابط متعددة مع المواد الخاضعة، كما يسمح التنوع الكبير للسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية في الإنزيم بتكوين عدد من القوى بين الجزيئية المختلفة، وتخفض القوى بين الجزيئية هذه طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل؛ حيث تنكسر الروابط وتحول المواد الخاضعة لفعل الإنزيم إلى نواتج. --- SECTION: الشكل 7-6 --- الهيموجلوبين بروتين كروي، فيه أربع سلاسل عديدة الببتيد، يحتوي كل منها على مجموعة حديد تسمى هيم، يرتبط معها الأكسجين. --- SECTION: ماذا قرأت؟ --- ماذا قرأت؟ صف بكلماتك الخاصة كيف يعمل الإنزيم؟ بروتينات النقل تنقل بعض البروتينات جسيمات أصغر منها في أرجاء الجسم. وبين الشكل 6-7 بروتين الهيموجلوبين، الذي ينقل الأكسجين في الدم من الرئتين إلى سائر الجسم. وهناك بروتينات أخرى تتحد بجزيئات حيوية تسمى ليبيدات لتنقلها من جزء من الجسم إلى جزء آخر خلال مجرى الدم. وزارة التعليم 2025 - 1447 214 --- VISUAL CONTEXT --- **DIAGRAM**: الشكل 6-6 تخفض الإنزيمات طاقة التنشيط اللازمة لحدوث التفاعل، وتغير السرعة التي يحدث بها التفاعل دون أن تتغير هي في التفاعل. Description: Diagram showing substrate binding to an enzyme's active site, forming a complex, and then releasing products and the regenerated enzyme. Includes labels for substrate, enzyme, active site, product, and water. Context: Illustrates the lock-and-key or induced-fit model of enzyme action, showing how enzymes lower activation energy. **FIGURE**: الهيموجلوبين بروتين كروي، فيه أربع سلاسل عديدة الببتيد، يحتوي كل منها على مجموعة حديد تسمى هيم، يرتبط معها الأكسجين. Description: A 3D representation of a hemoglobin molecule, showing its quaternary structure. It depicts four polypeptide chains (two alpha and two beta, though not explicitly labeled as such) and the heme groups within them, with oxygen molecules shown bound to the heme groups. Context: Shows an example of a transport protein (hemoglobin) and its structure, explaining its role in oxygen transport.